美国哈佛医学院麻省总医院的Deepak Kumar Vijaya Kumar等人在阿尔茨海默病基础研讨中发现了β淀粉样蛋白（amyloid-β peptide，Aβ）的两层人物：一方面或许在固有免疫中发挥了维护性效果，维护机体免受微生物感染，另一方面感染或无菌性炎症影响又或许促进了安排的淀粉样变性，给机体形成危害。
阿尔茨海默病的神经退行性变由Aβ纤维化后的可溶性低聚物介导。一直以来，Aβ都被当成无用的分化产品，其生理功用不为人知。
抗菌肽（antimicrobial peptides，AMPs）在进化上归于陈旧的蛋白质宗族，和Aβ的许多反常特性有相似之处，包含低聚化和纤维化。不同的是，AMPs在固有免疫中发挥着维护性效果，是抵挡病原体侵略的第一道防地，能够靶向细菌、分枝杆菌、包膜病毒、真菌、原虫和癌变的宿主细胞。AMP的调理反常能导致宿主细胞毒性、缓慢炎症和退行性变。正如阿尔茨海默病中的Aβ相同，AMPs也在心房淀粉样变等疾病中作为淀粉样蛋白堆积下来。
体外研讨显现，组成的Aβ对八种常见的与临床有关的病原体具有抗菌活性，并且阿尔茨海默病患者的全脑匀浆之所以能反抗白色念珠菌感染，正是Aβ介导的成果。此外，组成的Aβ还能维护培育的细胞免受甲型流感病毒和单纯疱疹病毒感染。
为了在活体内证明Aβ的抗感染维护功用，研讨者建立了阿尔茨海默病转基因小鼠模型，发现Aβ表达能够按捺感染。秀丽隐杆线虫和哺乳动物细胞系中的调查成果相似。缺少淀粉样前体蛋白的小鼠表达的Aβ削减，抵挡细菌感染的才能下降，生存率受到影响。最难以想象的是，一度有害的低聚化和纤维化好像介导了Aβ的抗感染功用，转基因阿尔茨海默病模型小鼠和秀丽隐杆线虫的大脑微生物感染会诱导并加快Aβ的沉積。endprint
